A lizozimot különféle iparágakban alkalmazták és fejlesztették ki, és nagyon kedvelt és kedvelt. Több mint 2000 enzim közül kiemelkedik. A lizozimot először Fleming brit bakteriológus fedezte fel 1922-ben emberi könnyben és nyálban. A mikroorganizmusoknak, például baktériumoknak ellenálló képessége miatt lizozimnak nevezik, ami azt jelenti, hogy a baktériumokat feloldó enzim.
A lizozim fehérje védelmi faktor és fontos immunfaktor az állatokban. Ez egy hidrolitikus enzim, amely kifejezetten a mikroorganizmusok sejtfalára hat, más néven sejtfallítikus enzim. Ez az enzim széles körben jelen van az emberi test különböző szöveteiben, beleértve a madarak és baromfi tojásfehérjét, a könnyeket, a nyálat, a plazmát, a tejet és az emlősökből származó egyéb folyadékokat. A mikroorganizmusok is tartalmazzák ezt az enzimet, a tojásfehérje a legnagyobb mennyiségben.
A lizozim különböző forrásai szerint négy kategóriába sorolható: növényi lizozim, állati lizozim, mikrobiális lizozim és tojásfehérje lizozim.
1.Lizozimok a növényekben
Jelenleg a lizozimot olyan növényekből izolálják, mint a papaya, fehérrépa, árpa, füge és káposzta, amelyek molekulatömege megközelítőleg 24000-29000. A növényi lizozim Streptococcus pyogenes elleni aktivitása nem több, mint egyharmada a tojásfehérje lizozimének, de a kolloid kitin lebontásában 10-szerese a tojásfehérje lizozimének.
2. Lizozimok emberben és takarmányozó állatokban
Ezt az enzimet az emberek és számos táplálkozó állat szöveteiben és váladékaiban találták meg. Ismeretes, hogy ez az enzim jelen van az emberi váladékokban, például a könnyekben, az orrnyálkahártyában, a nyálban és az R-levekben, valamint a máj-, vese- és nyirokszövetekben. Az emberi lizozim és a tojásfehérje lizozim fejlett szerkezete nagyon hasonló, az emberi lizozim aktivitása háromszor nagyobb, mint a tojásfehérje lizozim aktivitása. Jelenleg szarvasmarha és ló R levéből izolálják a lizozimot, és fizikai-kémiai tulajdonságai alapvetően hasonlóak az emberi lizozimhoz, de szerkezete nem tisztázott, és lizozimaktivitása is jóval kisebb, mint az emberi lizozim, mintegy 3000-szer.
3.Mikroorganizmusok által termelt lizozimek
A bakteriális sejtfal lizozimjainak három típusa létezik: (1) Endo-N-acetilhexozaminázok: enzimek, amelyek elpusztítják a peptidoglikánokat a baktériumsejtfalban, - 1,4 glikozidos kötéseket, hasonlóan a tojásfehérje-lizozim hatásához. (2) Amidáz: hasítja az N-acetil-sejtfal sav-L-alanin kötést az N-acetil-sejtfal-savpeptid farka között a bakteriális sejtfal peptidoglikánjaiban. (3) Endopeptidáz: képes megszakítani a peptid kötéseket a peptid farkain és hidain belül; A meglévő kutatások azt találták, hogy a baktériumsejt-lizozim antibakteriális aktivitása nemcsak abban nyilvánul meg, hogy képes lebontani a baktériumsejtfalat, hanem antibakteriális hatást is mutat akkor is, ha az enzim visszafordíthatatlanul gátolt; A különböző forrásokból származó bakteriális sejtfal-lizozim különböző antibakteriális tartományokkal és specifitással rendelkezik a különböző típusú peptidoglikánokra.
4. Tojásfehérje lizozim
A tojásfehérje-lizozim a tojásfehérje teljes fehérjéjének 3,4-3,5%-át teszi ki, és a lizozim tipikus képviselője állatokban és növényekben, valamint jelenleg az egyik legjobban ismert lizozim. Lebontja a Gram-pozitív baktériumokat, például a Streptococcus pyogenes-t, a Staphylococcus aureust és a Bacillus megateriumot, de hatástalan a Gram-negatív baktériumokkal szemben. Ha dietilén-triamin van jelen, bizonyos G-baktériumok is lebonthatók ezzel az enzimmel. A lizozim molekulatömege a tojásfehérjében 14000, az izoelektromos pont 11,1, az optimális hőmérséklet 2 dollár, az optimális pH-érték pedig 6-7. Kémiai tulajdonságai nagyon stabilak, szerkezete stabil marad akkor is, ha a pH-érték drámaian változik 1-es tartományban.2-11.3. Savas környezetben termikusan stabil lúgos fehérje, de lúgos környezetben gyenge hőstabilitású; A 4-7 pH-tartományon belül 2 dolláros 1 perces kezelés továbbra is fenntartja az eredeti enzimaktivitást. Elsődleges szerkezete 129 aminosavból áll, és a szerkezetét fenntartó fő erők a diszulfid kötések, a hidrogénkötések és a hidrofób kötések.
A tojásfehérje-lizozim, mint a lizozim tipikus képviselője, stabil fehérje, optimális pH-értéke 4-6,5, optimális hőmérséklete pedig 35 fok. A takarmányhoz adagolt lizozim optimális mennyisége a különböző állatoktól és a termelési követelményektől függ.
A lizozim egyfajta fehérje védelmi faktor, maguknak az állatoknak fontos immunfaktora, és egyfajta hidroláz, amely kifejezetten a mikroorganizmusok sejtfalára hat, más néven sejtfallítikus enzim. Ez az enzim széles körben megtalálható az emberi test számos szövetében, például madár- és baromfitojásfehérjében, könnyben, nyálban, plazmában, tejben és egyéb emlősfolyadékokban, és a mikroorganizmusok is tartalmazzák ezt az enzimet, amelyek közül a tojásfehérje a legnagyobb mennyiségben.
A cikkben található információk az internetről származnak, és nem használják kezelési vagy befektetési tanácsként. Ha ez a cikk hatással van az Ön jogaira és érdekeire, vagy érdekli ez a termék, kérjük, időben lépjen kapcsolatba velünk, hogy további segítséget tudjunk nyújtani.